جواب سوالات کلاس المپیاد!

زمانی که در محیط هم (S (substra  , هم (I (inhibitor باشد گروهی از آنزیم ها به S و گروه دیگر آنزیم ها به I متصل می شوند. یعنی بین I و S برای اتصال به آنزیم رقابت به وجود می آید. مثلا اگر I  تمایل بیشتری به جایگاه فعال داشته باشد (نسبت به S) ،  انوقت I ها بیشتر به آنزیم می چسبند. یا اگر غلظت  S خیلی بیشتر از I  باشد S احتمال برخورد بیشتری با آنزیم دارد و در رقابت موفق تر است.

در مدل رقابتی  اگر غلظت S را به طور مداوم زیادتر و زیادتر از I کنیم عملا شانس  I برای اتصال به آنزیم کم و کم تر می شود تا نهایتا به صفر میل می یابد و اثر مها کننده از بین میرود. پس در  مهارکننده های رقابتی می توان با افزایش غلظت  S  اثر مهار کننده از بین  برد. ضمنا V max آنزیم هم تغییر نمی کند. و هم چنین در حضور I بدلیل رقات I با S  ، تمایل آنزیم به سوبسترا کمتر میشود. پس  K m  زیاد می شود. ( هر چه k m بیشتر شود یعنی تمایل آنزیم به S کمتر است.)

 

 

2- مهار کننده های غیر رقابتی (.non- competitive I)

  این مهار کننده ها به جایی غیر از جایگاه فعال آنزیم می چسبند  و مثلا با تغییر شکل فضایی آنزیم را مهار می کنند. چون به جایگاه فعال کاری ندارد همزمان با اتصال مهارکننده , سوبسترا هم می تواند به آنزیم متصل شود. پس هیچ رقابتی برای اتصال به آنزیم نداریم و تمایل S به آنزیم فرقی نمی کند  و K m تغییری نمی کند. ولی چون I مثلا شکل فضایی آنزیم را تغییر داده . V max و یا کلا سرعت کاتالیزی آنزیم کم میشود. در این حالت چون محل اتصال S و I   متفاوت است زمانی که I به آنزیم متصل شده هرچقدر هم که غلظت S را زیادتر کنیم اثر مهار کننده رفع نمی شود و I اثرش را میگذارد.

 3- مهار کننده های نارقابتی (.un competitive I)

در این مدل ، مهار کننده فقط زمانی که آنزیم به سوبسترا چسبیده میتونه به آنزیم متصل بشه. و نمیتونه به آنزیم تنها وصل بشه(مثلا به دلیل شکل فضایی آنزیم ). وقتی وصل شد سرعت رو پایین میاره  و V max کاهش میابد. البته تمایل آنزیم  به S فرقی نمیکند ولی چون ما تعادل بین  E-S و  E+S داریم(  یعنی به ترتیب تعادل بین  آنزیم و سوبسترای متصل به هم و آنزیم وسوبسترای جدا از هم  ) ، مهار کننده می آید به کمپلکس E-S وصل میشود(و نتیجه E-S-I میشود)  و در واقع E-S را مصرف می کند در نتیجه تعادل  بین  E-S و  E+S  به سمت تشکیل  E-S می رود و در نمودار Km را برای ما کم می کند (یعنی تمایل  اتصال S و E را زیادتر میکند)

ب) مهار کننده های غیر قابل برگشت

این مهار کننده ها به صورت دائمی یک آنزیم را مهار یا غیر فعال می کنند مثلا زنجیره ی جانبی (R) یک آمینواسید مهم که برای کاتالیز لازم است رو  میکنه! یا به صورت دائمی به اون می چسبه و در نتیجه غیر فعال میشه برای همیشه!

دوتا سوال

بچه ها حالا چند تا سوال

1.For the visualized reaction above of an enzyme converting its substrate into product, which type of inhibitor is acting (denoted by the star-shaped molecule)?

                                     competitive                               noncompetitive                                  uncompetitive either noncompetitive or uncompetitive

 

 

 

 

2.For the previous reaction, what will happen to the Km and Vmax when this inhibitor is added?

The Km will remain the same however the Vmax will appear to decrease The Km will appear to decrease however the Vmax will remain the same                                    The Km and Vmax will both appear to decrease    The Km will appear to increase while the Vmax will appear to decrase

 

/ 7 نظر / 262 بازدید
عماد

سلام آقامجید گلم وبلاگ ت رو دیدم و تعدادی از مطالب و خاطراتت رو خوندم. معلومه حسابی درگیر المپیاد بودی و حسابی دغدغه داشتی که الحمدلله هم موفق شدی و هم رشد پیدا کردی. من هم توی وبلاگم خاطرات و نظراتم رو می نویسم. شما اگر نظرات بخصوصی که در مورد زندگی و هستی داری را بنویسی ماندگار می شودا! یاعلی التماس دعا

..

سلام اقای شاهمرادی.تسلیت عرض میکنم ما رو در غم خودتون شریک بدونین.قربان شما پدرام

...

سلام شما مگه تو اصفهان کلاس زیستم میذارید؟؟؟ لطفا اگه میزارین تموم شرایط و زمانشم بگین

ali1998

این بخش آنزیمتون خیلی خلاصه و مفید بود.... من تو استرایرم خوندم یخورده گیج شدم ولی اینجا بهتر بود.. [تایید]

ali1998

ببخشید آقای شاه مرادی من ک الان دارم بیوشمی میخونم(البته همراهش دارم کمپبلم تموم میکنم و سلولی و فیزیو رو هم تا آخر تابستون تموم میکنم)بعضی جاهاشو نخونده رد میکنم.مثلا یه سری فرمولایی که خیلی خفنه و مباحثه ک سخته کلا رد میکنم و نمیخونم....کارم درسته یا نه؟؟؟؟؟؟