جواب سوال ها:

a1- E        a2- D           a3- D         a4- B         a5- C

اما مهارکننده ها که باقی موند رو بچه ها همین جا انچه به دردتون میخوره را می نویسم:( اگه سوالی داشتین بپرسین)

مهار کننده ها (inhibitors)در حالت کلی به دو دسته ی قابل برگشت و غیر قابل برگشت تقسیم می شوند:

الف: مهار کننده های قابل برگشت که دو یا سه نوع کلی مهم دارند:

1- مهارکننده  های رقابتی (.competetive I)

این نوع مهار کننده ها عموما ساختاری شبیه ساختار سوبسترا دارند. بنابراین در جایگاه فعال آنزیم به آنزیم متصل می شوند. و وقتی به آنزیم متصل شدند همزمان سوبسترا  نمی تواند به آنزیم متصل شود. و در نتیجه محصول (product ) تولید نمی شود و این یعنی مهار!

بقیه اش در ادامه ی مطلب...


زمانی که در محیط هم (S (substra  , هم (I (inhibitor باشد گروهی از آنزیم ها به S و گروه دیگر آنزیم ها به I متصل می شوند. یعنی بین I و S برای اتصال به آنزیم رقابت به وجود می آید. مثلا اگر I  تمایل بیشتری به جایگاه فعال داشته باشد (نسبت به S) ،  انوقت I ها بیشتر به آنزیم می چسبند. یا اگر غلظت  S خیلی بیشتر از I  باشد S احتمال برخورد بیشتری با آنزیم دارد و در رقابت موفق تر است.

در مدل رقابتی  اگر غلظت S را به طور مداوم زیادتر و زیادتر از I کنیم عملا شانس  I برای اتصال به آنزیم کم و کم تر می شود تا نهایتا به صفر میل می یابد و اثر مها کننده از بین میرود. پس در  مهارکننده های رقابتی می توان با افزایش غلظت  S  اثر مهار کننده از بین  برد. ضمنا V max آنزیم هم تغییر نمی کند. و هم چنین در حضور I بدلیل رقات I با S  ، تمایل آنزیم به سوبسترا کمتر میشود. پس  K m  زیاد می شود. ( هر چه k m بیشتر شود یعنی تمایل آنزیم به S کمتر است.)

 

 

2- مهار کننده های غیر رقابتی (.non- competitive I)

  این مهار کننده ها به جایی غیر از جایگاه فعال آنزیم می چسبند  و مثلا با تغییر شکل فضایی آنزیم را مهار می کنند. چون به جایگاه فعال کاری ندارد همزمان با اتصال مهارکننده , سوبسترا هم می تواند به آنزیم متصل شود. پس هیچ رقابتی برای اتصال به آنزیم نداریم و تمایل S به آنزیم فرقی نمی کند  و K m تغییری نمی کند. ولی چون I مثلا شکل فضایی آنزیم را تغییر داده . V max و یا کلا سرعت کاتالیزی آنزیم کم میشود. در این حالت چون محل اتصال S و I   متفاوت است زمانی که I به آنزیم متصل شده هرچقدر هم که غلظت S را زیادتر کنیم اثر مهار کننده رفع نمی شود و I اثرش را میگذارد.

 3- مهار کننده های نارقابتی (.un competitive I)

در این مدل ، مهار کننده فقط زمانی که آنزیم به سوبسترا چسبیده میتونه به آنزیم متصل بشه. و نمیتونه به آنزیم تنها وصل بشه(مثلا به دلیل شکل فضایی آنزیم ). وقتی وصل شد سرعت رو پایین میاره  و V max کاهش میابد. البته تمایل آنزیم  به S فرقی نمیکند ولی چون ما تعادل بین  E-S و  E+S داریم(  یعنی به ترتیب تعادل بین  آنزیم و سوبسترای متصل به هم و آنزیم وسوبسترای جدا از هم  ) ، مهار کننده می آید به کمپلکس E-S وصل میشود(و نتیجه E-S-I میشود)  و در واقع E-S را مصرف می کند در نتیجه تعادل  بین  E-S و  E+S  به سمت تشکیل  E-S می رود و در نمودار Km را برای ما کم می کند (یعنی تمایل  اتصال S و E را زیادتر میکند)

ب) مهار کننده های غیر قابل برگشت

این مهار کننده ها به صورت دائمی یک آنزیم را مهار یا غیر فعال می کنند مثلا زنجیره ی جانبی (R) یک آمینواسید مهم که برای کاتالیز لازم است رو  میکنه! یا به صورت دائمی به اون می چسبه و در نتیجه غیر فعال میشه برای همیشه!

دوتا سوال

بچه ها حالا چند تا سوال

1.For the visualized reaction above of an enzyme converting its substrate into product, which type of inhibitor is acting (denoted by the star-shaped molecule)?

                                     competitive
                              noncompetitive
                                 uncompetitive
either noncompetitive or uncompetitive

 

 

 

 

2.For the previous reaction, what will happen to the Km and Vmax when this inhibitor is added?

The Km will remain the same however the Vmax will appear to decrease
The Km will appear to decrease however the Vmax will remain the same
                                   The Km and Vmax will both appear to decrease
   The Km will appear to increase while the Vmax will appear to decrase